2.1. Estructura y clases de anticuerpos

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Imagen 16. Autor: Jeporrier. Licencia Creative Commons

- Ahora ya empiezo a comprender lo que me comentaba mi madre sobre las "defensas". Se refería a los anticuerpos.

- Pero ahora me ha picado la curiosidad. Me gustaría saber cómo son.


Estructura de los anticuerpos
Imagen 17. Autor: Muntasir du. Licencia Creative Commons

Los anticuerpos o inmunoglobulinas son proteínas y tienen estructura globular.

Están formadas por dos tipos de cadenas proteicas (H y L). Hay dos cadenas idénticas largas o pesadas (heavy, H) y dos cadenas idénticas cortas o ligeras (light, L), formando una Y en las inmunoglobulinas más sencillas. Las cadenas H y L están unidas entre sí por puentes disulfuro.

Tanto las cadenas H como las L tienen una región variable (extremo amino de las cadenas) que es la que se une con el antígeno. Esta región presenta una secuencia de aminoácidos distinta en cada anticuerpo. Hay una región constante, igual en las inmunoglobulinas del mismo tipo, con la función de unirse a fagocitos, linfocitos B, etc…

A esta región variable de las cadenas H y L de los anticuerpos que se une a los antígenos se le llama paratopo. La región del antígeno al que se une es el epitopo.

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Imagen 18. Autor: GrahamColm. Licencia Creative Commons.

Ya hemos comentado que a cada antígeno le corresponde su anticuerpo específico y que los organismos no fabrican estos últimos hasta que no entran en contacto con los primeros.

Por ello, la cantidad y variabilidad de anticuerpos que pueden fabricarse es enorme. Pero entonces, ¿dónde reside esa variabilidad en términos de estructura molecular?, es decir, ¿cómo puede sintetizarse tal variedad de anticuerpos partiendo de la estructura que acabamos de describir?

Trata de descubrir dónde reside la variabilidad de anticuerpos dentro de la molécula general de un anticuerpo. Puedes consultar este enlace de la Universidad Emory, donde te lo explican.


Tipos de anticuerpos

Las clases de inmunoglobulinas que aparecen en la especie humana son: G, M, A, D y E. La clasificación en un tipo u otro depende de la cadena pesada que posean.

  • Inmunoglobulina G: es la que se encuentra en mayor proporción (80% del total de inmunoglobulinas). Se encuentra en gran proporción en la respuesta inmune secundaria. Se une rápidamente con macrófagos y neutrófilos, provocando la destrucción del microorganismo. Es la inmunoglobulina responsable de la inmunidad del feto y del recién nacido, ya que puede atravesar la placenta y se secreta en la leche materna. La presencia de la misma indica que el proceso de infección es antiguo. Tiene la estructura tipo explicada en forma de Y.
  • Inmunoglobulina M: supone un 6% del total. En los linfocitos B aparece unida a su membrana plasmática. Actúa en la respuesta inmune primaria activando al sistema del complemento. Está formada por 5 unidades de IgG dispuestas en forma de pentámero.
  • Inmunoglobulina A: representa un 13% del total. Se encuentra en las secreciones tanto serosas como mucosas, de la saliva, moco, leche o lágrimas. Actúa como barrera protectora de la superficie corporal y los conductos secretores. Se produce, junto con la inmunoglobulina G. Genera inmunidad al recién nacido, al encontrarse en la leche. Está formada por dos IgG unidas mediante la pieza secretora que evita la degradación en ciertas zonas como el intestino donde hay proteasas.
  • Inmunoglobulina D: aparece en muy baja concentración (1%). Su estructura es semejante a la de la inmunoglobulina G, pero se diferencia en la posición de los restos glucocídicos de las cadenas proteicas. Son las primeras inmunoglobulinas sintetizadas por los linfocitos B. Su función puede estar relacionada con la activación de estas células.
  • Inmunoglobulina E: se encuentra en concentraciones mínimas (0.002%) en el suero y secreciones que se liberan al exterior. Se une a receptores de mastocitos y basófilos haciendo que estos segreguen histamina. Está íntimamente relacionada con los procesos alérgicos. Tiene la misma estructura que la IgG.

En este enlace puedes encontrar imágenes de la estructura de todas las inmunoglobulinas.

 

Pregunta de Selección Múltiple
Imagen 20. Autor: Kuebi. Licencia Creative Commons

Los anticuerpos se clasifican en distintos tipos denominados con letras mayúsculas. Así, se los conoce como inmunoglobulina de tipo B, C, …

Este nombre se puede abreviar como IgB, IgC, …

En los vertebrados superiores existen cinco clases de anticuerpos. ¿Cuáles son? Elígelas entre las siguientes opciones.

IgX.
IgD.
IgM.
IgY.
IgE.
IgG.
IgW.
IgA.



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Imagen 24. Autor: Kuebi. Licencia Creative Commons

¿Cuáles son las funciones de cada clase de anticuerpos?

Rellena cada espacio con su palabra correspondiente:

activar, destruidos, feto, histamina, inflamatoria, inhibir, membrana


  • IgA: se encarga de la unión de microorganismos a las superficies epiteliales.
  • IgE: se unen a receptores presentes en mastocitos y basófilos provocando que éstos liberen sustancias como , una de las responsables de la reacción .
  • IgM: su función es el sistema de complemento (que veremos más adelante) y son las primeras en aparecer en la respuesta primaria, es decir, en el primer contacto con el antígeno.
  • IgD: funcionan probablemente como receptores de .
  • IgG: esta clase de anticuerpos son capaces de unirse a receptores de leucocitos neutrófilos y macrófagos, rodeándolos y provocando que sean . Es lo que se conoce como opsonización. También activan el sistema de complemento y son muy importantes, porque son los únicos anticuerpos que se transmiten de la madre al a través de la placenta. Gracias a ellos, el recién nacido tiene defensas durante los primeros días de vida.